Hemoglobin

kaayusan

Ang hemoglobin ay isang protina sa katawan ng tao na may mahahalagang tungkulin para sa pagdadala ng oxygen sa dugo. Protina sa katawan ng tao ay palaging binubuo ng maraming mga amino acid na magkakaugnay. Ang mga amino acid ay bahagyang kinuha ng katawan na may pagkain, bahagyang ang katawan ay maaari ding baguhin ang iba pang mga molekula sa mga amino acid sa pamamagitan ng mga pagbabagong enzymatic o ganap na likhain ang mga ito.

Ang 141 indibidwal na mga amino acid ay magkakaugnay upang makabuo ng isang subunit ng hemoglobin, isang globin. Ang isang hemoglobin Molekyul ay binubuo ng apat na globins, na may dalawang magkaparehong mga subunits bawat isa na bumubuo ng isang molekula. Ang mga globine ay nakatiklop upang bumuo ng isang uri ng bulsa kung saan ang isang heme Molekul, isang tinatawag na "iron complex", ay nakatali.

Ang iron complex na ito, kung saan mayroong apat sa isang hemoglobin Molekyul, nagbubuklod ng bawat Molekyul bawat oxygen, isang O2. Dahil sa bakal sa istraktura nito, ang hemoglobin ay kumukuha ng isang pulang kulay, na nagbibigay ng kabuuan dugo ang kulay nito. Kung ang iron ion ngayon ay nagbubuklod sa isang oxygen Molekyul, ang kulay ng hemoglobin ay nagbabago mula sa madilim na pula sa isang mas magaan na pula.

Ang pagbabago ng kulay na ito ay kapansin-pansin din kung ihinahambing ang venous at arterial dugo. Ang arterial na dugo, na nagdadala ng mas maraming oxygen na nakatali, ay may mas magaan na kulay. Ang apat na mga subunit ng globin ay may isang espesyal na epekto sa pagbubuklod ng apat na mga molekulang oxygen.

Sa bawat molekulang oxygen na nakagapos, ang mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng apat na mga subunits ay nangyayari at ang pagbuklod ng isa pang molekulang oxygen ay pinadali. Ang isang hemoglobin na puno ng apat na oxygen molekula ay partikular na matatag. Gumagana ang paglabas sa parehong paraan.

Kapag ang isang Molekyul ng oxygen ay umalis sa hemoglobin, ang proseso ay napadali para sa iba pang tatlo. Sa iba't ibang mga sitwasyon sa buhay, ang mga tao ay may iba't ibang anyo ng hemoglobin. Bilang isang bata sa sinapupunan, mayroon siyang unang embryonic at kalaunan fetal hemoglobin.

Ang mga subbin ng globin ay magkakaiba sa kanilang istrakturang kemikal at sanhi ng hemoglobin ng sanggol na magkaroon ng isang mas mataas na pagkakaugnay sa oxygen kaysa sa hemoglobin ng mga may sapat na tao. Pinapayagan nitong mailipat ang oxygen mula sa dugo ng ina patungo sa dugo ng bata sa inunan. Ang nasa hustong gulang na tao ay maaaring magkaroon ng dalawang magkakaibang uri ng hemoglobin, HbA1 o HbA2, bagaman ang HbA1 ay nangingibabaw sa 98% ng lahat ng mga tao.

If asukal sa dugo ang mga antas ay mananatiling masyadong mataas sa loob ng mahabang panahon, ang isang hemoglobin na kaisa ng asukal, ang HbA1c, ay maaaring naroroon. Sa mga diagnostic, pangunahing ginagamit ito upang pag-aralan ang pangmatagalang asukal sa dugo mga antas. Ang Methemoglobin ay isang form na hindi gumagana.

Hindi na nito kayang magtali ng oxygen. Ito ay naroroon sa maliit na halaga sa bawat tao at nabuo partikular na malakas sa usok paglanghap o mga depekto sa genetiko. Kung mas mataas ang proporsyon, mas malaki ang kakulangan ng oxygen para sa organismo ng tao.

Ang pag-andar ng hemoglobin sa katawan ng tao ay mahalaga. Ang iron Molekyul sa gitna ng heme, na dinala ng bawat globo subunit, ay nagbubuklod sa isang molekulang oxygen. Matapos ang dugo ng venous sa katawan ay pumped mula sa kanan puso sa baga, nag-iipon ito doon kasama ang hininga na oxygen.

Mula noon tinatawag itong mayaman sa oxygen. Sa paglipas ng mga hangganan ng baga alveoli, ang oxygen ay nagkakalat sa mga pader ng daluyan, sa mga pulang selula ng dugo, ang mga erythrocytes, at nagbubuklod ng kemikal sa iron ion. Dadalhin ng dugo ang tipikal na ilaw na pulang kulay ng arterial dahil sa pagbubuklod at pagkatapos ay ibomba sa katawan mula sa kaliwa puso sa pamamagitan ng malaking daluyan ng dugo.

Sa tisyu na upang magbigay ng dugo ng oxygen, ang dugo ay partikular na dahan-dahang dumadaloy sa mga capillary upang ang tisyong kulang sa oxygen ay maaaring makuha ang Molekyul na O2 mula sa mayamang oxygen na dugo at ang hemoglobin ay ibinalik sa orihinal na anyo. Ang epekto ng "pagiging kooperatiba" ay sanhi ng apat na mga yunit ng globin na magkaparehong pinadali ang pagkarga at pag-aalis ng mga molekulang oxygen. Kung ang isang oxygen Molekyul ay nakagapos na, ang pagbubuklod ng iba pang tatlong mga molekula ay lubos na napadali.

Bilang isang resulta, ang nilalaman ng oxygen ay mananatiling matatag para sa ngayon, kahit na may bahagyang mga limitasyon sa pagpapayaman ng oxygen. Kahit na ang mga paghihigpit sa katandaan, mananatili sa taas at bahagyang ment Dysfunction ay hindi sa una ay may isang malakas na impluwensya sa ang saturation ng oxygen ng dugo. Kahit na ang bahagyang presyon ng oxygen sa hangin na hininga natin ay bumaba na sa kalahati ng orihinal na halaga nito, ang saturation ng oxygen ng dugo ay higit pa rin sa 80%. Napakahalaga din na ang hemoglobin ay may pag-aari ng pagbubuklod ng oxygen sa iba't ibang degree depende sa PH, CO2 bahagyang presyon, temperatura at 2,3-BPG (2,3-bisphosphoglycerate).

Pinapayagan nito hangga't maaari na ma-bind sa baga at hangga't maaari upang mailabas sa natitirang tisyu ng katawan kapag kinakailangan. Ang 2,3-BPG, na kung saan ay lalong ginawa habang pagsasanay sa taas, halimbawa, pinapayagan din ang katawan na mabawasan ang nagbubuklod na lakas ng oxygen upang madali itong mailabas. Bilang karagdagan, ang hemoglobin ay mayroon ding pagpapaandar ng pagdadala ng CO2 sa isang tiyak na lawak at ilalabas ito sa baga.

Sa prosesong ito, ang carbon dioxide ay nakasalalay din sa hemoglobin, ngunit hindi sa umiiral na lugar ng O2. Para sa maraming mga sakit, ang halaga ng hemoglobin ay makabuluhan. Lalo na ang mga karamdaman sa kakulangan, na tinatawag na anemias, ay isang pangkaraniwang problema.