L-methionine kabilang sa mahalaga (mahalaga) amino acids at hindi maaaring magawa ng mismong organismo ng tao. Alinsunod dito, ang isang sapat na paggamit ng pandiyeta ay may malaking kahalagahan. Methionine ay isang mahalagang mapagkukunan ng kulay ng asupre sa tao diyeta. Mayroon itong a kulay ng asupre atom na organiko na nakatali sa kadena sa gilid sa pagitan ng mga pangkat na CH2 at CH3. Ang CH3-S-CH2-R- bond ay tinatawag ding thioether, kung saan ang R ay kumakatawan sa organikong nalalabi ng methionine Molekyul Bilang karagdagan sa methionine, cysteine ay isa rin sa kulay ng asupre-Pagpapatuloy amino acids, na tumutugon sa iba pa cysteine Molekyul upang bumuo ng isang disulfide tulay - bono sa pagitan ng dalawang mga atomo ng asupre, SS bond - upang mabuo cystine. Ang pag-upt ng trace element na sulfur ay nangyayari nang higit sa lahat sa anyo ng methionine na naglalaman ng S at cysteine. Dahil ang panig ng pangkat ng methionine ay hindi nagdadala ng positibo o negatibong pagsingil, ang methionine ay isang walang kinikilingan, nonpolar amino acid na kinakailangan para sa endogenous synthesis ng proteins at sa kadahilanang ito ay tinatawag na proteinogenic. Sa protein biosynthesis, ang methionine ay nagsisilbing isang starter amino acid habang isinasalin. Protein biosynthesis o gene ang expression ay tumutukoy sa paggawa ng isang protina o polypeptide at binubuo ng proseso ng transcription - pagbuo ng messenger RNA mula sa DNA - at pagsasalin - syntesis ng isang protina mula sa messenger RNA. Ang pagsasalin, na nagaganap sa cytosol ng mga cell, ay nasa ilog ng transcription at nagsasangkot ng transcription ng messenger RNA (mRNA) na may partisipasyon ng ribosom at ilipat ang RNA molecule (tRNA). Ang mRNA ay pumasa mula sa site ng synthesis nito, ang nucleus, na nakasalalay sa proteins sa pamamagitan ng mga pores ng nukleyar sa cytosol ng mga cell. Ang tRNA molecule ibigay ang amino acids para sa protein biosynthesis at magbubuklod sa mRNA, habang ang ribosom i-link ang indibidwal na amino acid magkasama upang bumuo ng isang polypeptide sa pamamagitan ng paglipat (pagbabago ng lokasyon) sa mRNA. Ang ribosom sa huli ay responsable para sa pag-convert ng pangunahing pagkakasunud-sunod ng mRNA sa isang pagkakasunud-sunod ng amino acid at sa gayon ay isang protina. Pagbuo ng protina mula sa indibidwal na amino acid laging nagsisimula sa simula codon AUG ng mRNA. Ang tatlo bases adenine-uracil-guanine - base triplet, codon - code na partikular para sa methionine. Ayon dito, ang tRNA na nagsisimula ng protein biosynthesis (pagbubuo ng bago proteins) dapat na puno ng methionine upang makapag-bind sa base triplet na UAC sa pagsisimula ng codon ng mRNA sa ilalim ng impluwensya ng isang ribosome. Sa isang karagdagang hakbang, ang pangalawang tRNA na puno ng isang amino acid ay nakakabit sa sumusunod na codon ng mRNA, kasama din ang kooperasyon ng ribosome. Aling amino acid ay ibinibigay ng tRNA molecule nakasalalay sa pag-andar ng protina na ma-synthesize, kung saan ang protina ay dapat gumanap sa organismo matapos ang pagkumpleto nito. Kasunod, ang amino acid ng pangalawang tRNA, halimbawa alanine, ay inilipat na enzymatically sa methionine sa pamamagitan ng pag-link ng alanine at methionine ng isang peptide bond - pagbuo ng isang dipeptide. Sa pamamagitan ng paglipat ng ribosome sa mRNA at paghahatid ng karagdagang mga amino acid sa tulong ng mga tRNA Molekyul, ang dipeptide ay pinalawak sa isang chain ng peptide. Lumalaki ang kadena ng polypeptide hanggang lumitaw ang isa sa tatlong mga paghinto ng codon ng mRNA. Ang mga molekulang tRNA na puno ng amino acid ay hindi na nakagapos, ang synthesized na protina ay naihaw, at ang mRNA ay hiwalay mula sa ribosome. Ang natapos na protina ay maaari nang gampanan ang pagpapaandar nito sa organismo. Dahil sa kahalagahan nito bilang isang starter amino acid sa pagsasalin, ang methionine - ay kumakatawan sa unang N-terminal amino acid - ng anumang protina.
Pagsipsip ng bituka
Mayaman sa Methionine na dietary protein, tulad ng itlog, isda, atay, Brazil nut, at buo papkorn Ang protina, ay pinaghiwa-hiwalay sa mga mas maliliit na produkto ng cleavage, tulad ng poly- at oligopeptides, sa tiyan ng protina-cleaving na enzyme pepsin. Ang lugar ng pangunahing proteolysis (proteksyon ng protina) ay ang maliit na bituka. Doon, nakikipag-ugnay ang mga peptide sa mga tukoy na protease (pag-cleave ng protina enzymes), na naglalabas ng indibidwal na mga amino acid na gawin ang poly- at oligopeptides. Ang mga protease ay ginawa sa pancreas at isekreto sa maliit na bituka bilang zymogens (hindi aktibo na pauna). Ilang sandali bago ang pagdating ng protina sa pagdidiyeta, ang mga zymogens ay pinapagana ng enteropeptidases, kaltsyum at ang digestive enzyme trypsin.Nga lumen ng maliit na bituka, ang mga peptide ay nakakabit sa loob ng molekula sa ilalim ng impluwensya ng proteases chymotrypsin B at C, na naglalabas ng methionine sa C-terminal na dulo ng chain ng peptide. Ang Methionine ay nasa dulo na ngayon ng protina, ginagawa itong naa-access para sa cleavage ng sink-nagkakatiwalaan carboxypeptidase A. Ang Carboxypeptidases ay mga protease na eksklusibong umaatake ng mga bond ng peptide ng chain end at sa gayon ay nakakabit ang ilang mga amino acid mula sa carboxy o amino end ng mga protein Molekyul. Alinsunod dito, tinukoy sila bilang carboxy- o aminopeptidases. Ang Methionine ay maaaring masipsip alinman bilang isang libreng amino acid o nakagapos sa iba pang mga amino acid, sa anyo ng di- at tripeptides. Sa malayang, hindi nabubuklod na form, ang methionine ay nakararami ng aktibo at electrogenically hinihigop sa mga enterosit (mauhog cells) ng maliit na bituka sa sosa cotransport. Ang pagmamaneho ng prosesong ito ay isang cellward sosa gradient na pinapanatili ng sodium /potasa ATPase. Kung ang methionine ay bahagi pa rin ng di- o tripeptides, ito ay dinadala sa mga enterosit na laban sa a walang halo gradient sa proton cotransport. Intracellularly, ang peptides ay pinaghiwalay ng amino at dipeptidases sa mga libreng amino acid, kabilang ang methionine. Iniwan ng Methionine ang mga enterosit sa pamamagitan ng iba't ibang mga sistema ng transportasyon kasama ang walang halo gradient at dinala sa atay sa pamamagitan ng portal dugo. Ginamitan ng bituka pagsipsip ng methionine ay halos kumpleto sa halos 100%. Gayunpaman, may mga pagkakaiba sa bilis ng pagsipsip. Mahalagang amino acids, tulad ng methionine, leucine, isoleucine, at valine, ay mas mabilis na hinihigop kaysa hindi kinakailangang mga amino acid. Ang pagkasira ng mga pandiyeta at endogenous na protina sa mga produktong low-molekular na cleavage na cleavage ay hindi lamang mahalaga para sa peptide at amino acid na pagsama sa mga enterosit, ngunit nagsisilbi din upang malutas ang dayuhang likas na katangian ng protein Molekyul at hadlangan ang mga reaksiyong imunolohikal.
