Depinisyon
Ang mga Carboxypeptidases ay enzymes na dumikit ang mga amino acid mula sa proteins o peptides. Protina ay mahaba ang tanikala na binubuo ng iba't ibang mga amino acid. Ang mga pepide ay binubuo din ng mga amino acid, ngunit mas maikli.
Ang pangunahing istraktura ng mga amino acid ay laging pareho. Mahalaga na ang koneksyon sa pagitan ng isang carbon atom at isang nitrogen atom ay itinatag. Sa makasagisag na pagsasalita, maiisip ito bilang isang tanikala ng tao, ang kanang kamay ay ang carbon atom at ang kaliwang kamay ay ang atom na nitrogen.
Kaya't sa mga dulo ng kadena ang isa sa mga atomo ay mananatiling libre sa bawat dulo. Ang Carboxypeptidases ay humiwalay sa huling amino acid sa pagtatapos ng proteins kung saan ang carbon atom ay mananatiling malaya. Tinatawag itong tinatawag na C-terminal end. Dahil ang enzyme ay maaari lamang mag-cleave sa mga dulo, ito ay tinukoy bilang isang exopeptidase. Ang Carboxypeptidases ay nasa isang banda na kasangkot sa paghahati ng na-ingest na pagkain, sa kabilang banda binago rin nila ang mga bagong ginawa na protina at dinala ang mga ito sa kanilang estado ng pagganap.
Ano ang mga carboxypeptidases doon?
Ang Carboxypeptidases ay maaaring nahahati ayon sa iba't ibang mga system. Hinahati ng isang sistema ang mga carboxypeptidases ayon sa aling mga amino acid na mas gusto nilang kumalas. Sa sistemang ito, ang mga carboxypeptidases ay nahahati sa maraming mga pangkat na itinalaga ng mga titik.
Ang mga kilalang pangkat ay ang mga pangkat A at B. Ang mga carboxypeptidases ng pangkat A ay pinaghiwalay ang mga amino acid na mayroong branched na istraktura at ang mga mayroong isang mabangong singsing. Ang singsing na ito ay isang espesyal na istraktura na binubuo ng mga carbon atoms at may mga espesyal na katangian.
Ang mga carboxypeptidases ng pangkat B ay mas pinipili ang mga amino acid na positibong nasisingil. Ang iba pang sistema para sa pag-uuri ng carboxypeptidases ay hinahati sa enzymes ayon sa uri ng kanilang aktibong sentro. Ang aktibong sentro ay tumutukoy sa lugar ng enzyme kung saan nagaganap ang reaksyon.
Sa carboxypeptidases, isang pagkakaiba ang ginawa sa pagitan ng metallo-carboxypeptidases, kung saan matatagpuan ang isang metal na molekula sa aktibong sentro, thiol-carboxypeptidases, na may amino acid cysteine sa aktibong sentro, at serine carboxypeptidases, kung saan matatagpuan ang amino acid serine sa aktibong sentro. Gayunpaman, ang iba't ibang mga aktibong sentro ay hindi natutukoy kung aling amino acid ang naalis. Ang klase ng serine carboxypeptidases ay binubuo ng tatlo enzymes: trypsin, chymotrypsin, elastase.
Gawain, pagpapaandar at epekto
Ang mga gawain ng iba't ibang mga carboxypeptidases ay magkakaiba-iba. Habang ang mga carboxypeptidases na unang natuklasan ay may papel sa pantunaw, karamihan sa mga carboxypeptidases na kilala ngayon ay mahalaga para sa iba pang mga proseso. Ang gawain ng carboxypeptidases sa pantunaw ay upang masira ang mga protina sa kanilang mga indibidwal na amino acid.
Napakahalaga ng prosesong ito dahil ang bituka ay hindi sumisipsip ng mga protina, tanging ang mga indibidwal na amino acid. Ang Carboxypeptidases ay kailangang-kailangan sa proseso ng pagkahinog ng iba't ibang mga protina. Upang ang mga protina ay maging ganap na gumana pagkatapos ng kanilang paggawa, iba't ibang mga pagbabago ang kailangang gawin.
Halimbawa, ang mga indibidwal na amino acid ay nahahati ng mga carboxypeptidases. Gayunpaman, ang pagbabago na ito ay hindi lamang isinasagawa ng carboxypeptidases kundi pati na rin sa pakikipag-ugnay sa iba pang mga enzyme. Bukod dito, ang mga carboxypeptidases ay kasangkot sa paggawa ng iba't ibang mga peptide. Ang isang partikular na mahalagang peptide ay insulin. Ang iba't ibang mga carboxypeptidases ay kasangkot din sa paggawa ng insulin.
