Ano ang chymotrypsin?
Ang Chymotrypsin ay isang enzyme na may papel sa pantunaw sa katawan ng tao. Bilang isang enzyme, mayroon itong gawain ng pagkasira proteins mula sa pagkain at pinaghiwa-hiwalay ang mga ito sa maliliit na sangkap - ang tinaguriang oligopeptides - na maaaring makuha sa bituka. Ang Chymotrypsin ay ginawa sa ang pancreas at, kasama ang iba pang digestive enzymes tulad ng trypsin, pepsin o carboxypeptidases, may mahalagang papel sa pagsipsip ng proteins.
Pag-andar ng chymotrypsin
Ang Chymotrypsin ay isang enzyme mula sa ang pancreas, na responsable para sa pagkasira at paghahati proteins nakakain ng pagkain. Sa prosesong ito, ang mga protina ay nahahati sa tinatawag na oligopeptides (komposisyon na mas mababa sa 10 mga amino acid) upang madali silang masipsip sa pamamagitan ng mauhog lamad sa maliit na bituka at maaaring dalhin sa sirkulasyon. Pinapayagan nitong makuha ang katawan ng mahahalagang sangkap mula sa mga pagkaing naglalaman ng protina tulad ng mga mani, tinapay na wholemeal, manok o isda.
Ito naman ay mahalaga upang ang katawan ay maaaring bumuo ng sarili nitong mga protina mula sa kanila. Kasama rito hormones at antibodies para sa immune system, ngunit din mga protina para sa dugo pamumuo ng kalamnan, pagbuo ng kalamnan, buhok at mga kuko. Ang Chymotrypsin ay isang endopeptidase.
Ang mga endopeptidases ay enzymes responsable para sa paghahati ng mga bono sa pagitan ng mga indibidwal na amino acid, ang mga bond ng peptide. Pinapayagan nito ang mga protina mula sa pagkain na hatiin sa mga fragment ng peptide. Pagkatapos ay nahahati pa ito ng iba pang mga peptidases sa indibidwal na mga amino acid.
Bilang isang endopeptidase, ang chymotrypsin ay kabilang sa pangkat ng mga serine protease. Nangangahulugan ito na ang amino acid serine ay matatagpuan sa kung ano ang kilala bilang aktibong sentro, ibig sabihin, ang pangunahing lugar ng trabaho ng enzyme. Ang amino acid na ito ay may isang tukoy na pangkat (hydroxy group) na mahalaga para sa cleavage ng isang peptide bond.
Ang mga protina na nasisira ng chymotrypsin ay laging nakakabit sa ilang mga posisyon sa pagkakasunud-sunod ng mga amino acid. Ito ang tinaguriang mabangong mga amino acid na phenylalanine, tryptophan at tyrosine. Sa gamot, ang paghahati-hati na pagpapaandar ng chymotrypsin ay may papel din sa pagkasira ng mga immune complex na maaaring makapinsala sa katawan.
Bilang karagdagan, ang chymotrypsin ay maaari ring makatulong na mapawi ang pamamaga o sakit ng musculoskeletal system. Binabawasan nito ang mga klasikong palatandaan ng pamamaga, tulad ng pamamaga o lokal na pamumula ng balat. Paminsan-minsan, ginagamit din ito bilang isang mucolytic agent para sa pulmonya o hika.
Anong mga uri ng chymotrypsin ang mayroon?
Ang Chymotrypsin ay huli na isang pamilya ng iba't ibang anyo. Lahat sila ay may pagkakapareho na sila ay mga protina ng serine mula sa ang pancreas. Una sa lahat, ang isang pagkakaiba ay dapat gawin sa pagitan ng hindi aktibo at ng aktibong form.
Sa pancreas, isang hindi aktibong pauna (isang tinatawag na zymogen) ng chymotrypsin ay unang ginawa, na kung tawagin ay chymotrypsinogen. Kung ito ay pinakawalan mula sa pancreas at umabot sa maliit na bituka, mahahati ito sa trypsin, isa pang enzyme mula sa pancreas, at ginawang aktibong chymotrypsin. Sa prosesong ito ang chymotrypsinogen ay pinaghiwalay sa tatlong bahagi.
Bukod dito, ang chymotrypsin A, B1, B2 at C ay maaaring maiiba. Ang pinaka-kaugnay na mga form para sa katawan ng tao ay chymotrypsin B1 at chymotrypsin B2. Ang form chymotrypsin C ay natuklasan sa pancreas ng mga baboy na kulang sa B-form.
Ang iba't ibang anyo ng chymotrypsin ay pawang mga serine protease, na may amino acid serine sa aktibong sentro (kung saan nagaganap ang pangunahing aktibidad ng enzyme). Ang mga pagkakaiba sa pagitan ng mga form ay nasa istraktura, ang mga site kung saan ang mga protina ay na-cleave (cleavage o substrate na pagiging tiyak), at ang aktibidad. Ang precursor chymotrypsinogen ay hindi aktibo at hindi makaganyak ng mga protina sa kanilang mga bond ng peptide.
Ang chymotrypsin mismo, gayunpaman, ay aktibo at nagagawa dahil sa cleavage ng trypsin. Ang lahat ng mga form ay kumalas sa mga protina sa mga amino acid na tyrosine at tryptophane. Bilang karagdagan, ang chymotrypsin B ay nakakabit din ng iba pang mga bono na matatagpuan, halimbawa, sa molekula glucagon.
Lahat ng mga artikulo sa seryeng ito:
